Роль электростатических взаимодействий в формировании комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой : научное издание | Научно-инновационный портал СФУ

Роль электростатических взаимодействий в формировании комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой : научное издание

Перевод названия: The Role of Electrostatic Interactions in Complex Formation between Bacterial Luciferase and NADPH:FMN-oxidoreductase

Тип публикации: статья из журнала

Год издания: 2018

Идентификатор DOI: 10.17516/1997-1389-0033

Ключевые слова: Bacterial bioluminescence, luciferase, NADPH:FMN-oxidoreductase, molecular docking, protein-protein interactions, Substrate transfer, бактериальная биолюминесценция, люцифераза, NADPH:FMN-оксидоредуктаза, молекулярный докинг, белок-белковые взаимодействия, туннелирование субстрата

Аннотация: Методом молекулярного докинга исследован возможный механизм формирования белкового комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой из Vibrio harveyi за счет электростатических взаимодействий. Комплекс между исследуемыми ферментами необходим для передачи люциферазе субстрата - молекулы FMNH 2 , которая подвержена быстрому автоокислению с образованием активных форм кислорода при контакте с внутриклеточным растворителем. В настоящей работе с помощью метода Монте-Карло было получено многообразие возможных положений NADPH:FMN-оксидоредуктазы относительно люциферазы с учетом потенциала электростатического поля, создаваемого люциферазой. Показано, что среди структур с наименьшей энергией взаимодействия имеется комплекс, в котором ориентация активных центров обоих ферментов способствует прямой передаче флавина. Высказано предположение о роли водородной связи между Arg291 и Gln197 люциферазы и оксидоредуктазы соответственно в стабилизации комплекса между белками. A possible mechanism of complex formation between bacterial luciferase and NADPH:FMN-oxidoreductase from Vibrio harveyi sustained by electrostatic forces is studied. The complex between the enzymes is important for a direct FMNH 2 transfer without a contact with solvent, which could cause a rapid autooxidation and the formation of reactive oxygen species. In the current work the diversity of possible relative positions of NADPH:FMN-oxidoreductase and luciferase was obtained with Monte-Carlo sampling governed by oxidoreductase internal charged groups and electrostatic field caused by luciferase. Among the structures with the minimal energies, the one was found that has a proper active sites orientation for a direct FMNH 2 transfer. Possible role of hydrogen bonding between Arg291 and Gln197 of luciferase and oxidoreductase, respectively, in stabilization of this complex is proposed.

Ссылки на полный текст

Издание

Журнал: Журнал Сибирского федерального университета. Серия: Биология

Выпуск журнала: Т. 11, 1

Номера страниц: 16-29

ISSN журнала: 19971389

Место издания: Красноярск

Издатель: Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования Сибирский федеральный университет

Авторы

  • Деева А.А. (Сибирский федеральный университет)
  • Немцева Е.В. (Институт биофизики СО РАН Федеральный исследовательский центр «Красноярский научный центр СО РАН»)
  • Кратасюк В.А. (Институт биофизики СО РАН Федеральный исследовательский центр «Красноярский научный центр СО РАН»)

Вхождение в базы данных

Информация о публикациях загружается с сайта службы поддержки публикационной активности СФУ. Сообщите, если заметили неточности.

Вы можете отметить интересные фрагменты текста, которые будут доступны по уникальной ссылке в адресной строке браузера.