ЭКСТРАКЛЕТОЧНЫЕ ОКСИДАЗЫ БАЗИДИОМИЦЕТА Neonothopanus nambi: ВЫДЕЛЕНИЕ И НЕКОТОРЫЕ СВОЙСТВА : научное издание | Научно-инновационный портал СФУ

ЭКСТРАКЛЕТОЧНЫЕ ОКСИДАЗЫ БАЗИДИОМИЦЕТА Neonothopanus nambi: ВЫДЕЛЕНИЕ И НЕКОТОРЫЕ СВОЙСТВА : научное издание

Перевод названия: EXTRACELLULAR OXIDASES OF BASIDIOMYCETE Neonothopanus nambi: ISOLATION AND SOME PROPERTIES

Тип публикации: статья из журнала

Год издания: 2020

Идентификатор DOI: 10.31857/S2686738920010229

Ключевые слова: экстраклеточные оксидазы, базидиомицет Neonothopanus nambi, β-глюкозидаза, гель-фильтрационная хроматография, вератриловый спирт, фенол, ФАД, extracellular oxidases, basidiomycete Neonothopanus nambi, β-Glucosidase, Gel-filtration chromatography, Veratryl alcohol, phenol, Fad

Аннотация: Из мицелия базидиомицета Neonothopanus nambi с помощью оригинального способа обработки биомассы β-глюкозидазой впервые выделен пул экстраклеточных ферментов гриба. Гель-фильтрационной хроматографией из экстракта выделены две белковые фракции, содержащие ферменты с оксидазной активностью, условно названные Ф1 и Ф2. Фермент Ф1 имеет нативную молекулярную массу 80–85 кДа, не содержит хромофорных компонентов, однако катализирует окисление вератрилового спирта с величиной Кm = 0.52 мМ. Вероятно, данный фермент является алкоголь-оксидазой. Фермент Ф2 имеет нативную молекулярную массу около 60 кДа, является ФАД-содержащим белком и катализирует соокисление фенола с 4-аминоантипирином без добавки экзогенного пероксида водорода, что отличает его от известных пероксидаз. Высказано предположение, что данный фермент может быть оксидазой со смешанной функцией. Для оксидазы Ф2 величина Кm по фенолу составляет 0.27 мМ. Максимумы активности оксидаз Ф1 и Ф2 наблюдаются при температурах 22–35 и 55–70°C и pH среды 6 и 5 соответственно. Using the original technique of treating of biomass with β-glucosidase a pool of extracellular fungal enzymes was obtained for the first time from the mycelium of basidiomycete Neonothopanus nambi. Two protein fractions containing enzymes with oxidase activity were isolated from the extract with gel-filtration chromatography and conventionally called F1 and F2. Enzyme F1 has a native molecular weight of 80–85 kDa, does not contain chromophore components, however, catalyzes the oxidation of veratril alcohol with Km = 0.52 mM. Probably, this enzyme is an alcohol oxidase. The enzyme F2 with a native molecular weight of about 60 kDa is a FAD-containing protein and catalyzes the co-oxidation of phenol with 4-aminoantipyrine without the addition of exogenous hydrogen peroxide, which distinguishes it from the known peroxidases. It has been suggested that this enzyme may be a mixed-function oxidase. F2 oxidase has Km value 0.27 mM for phenol. The temperature optimums of oxidases F1 and F2 are 22–35 and 55–70°C, and pH optimums are 6 and 5, respectively.

Ссылки на полный текст

Издание

Журнал: Доклады Российской академии наук. Науки о жизни

Выпуск журнала: Т. 490, 1

Номера страниц: 49-54

ISSN журнала: 26867389

Место издания: Москва

Издатель: Российская академия наук

Авторы

  • Ронжин Н.О. (Институт биофизики Федерального исследовательского центра “Красноярский научный центр Сибирского отделения Российской Академии наук”)
  • Могильная О.А. (Институт биофизики Федерального исследовательского центра “Красноярский научный центр Сибирского отделения Российской Академии наук”)
  • Артеменко К.С. (Институт биофизики Федерального исследовательского центра “Красноярский научный центр Сибирского отделения Российской Академии наук”)
  • Посохина Е.Д. (Сибирский федеральный университет)
  • Бондарь В.С. (Институт биофизики Федерального исследовательского центра “Красноярский научный центр Сибирского отделения Российской Академии наук”)

Вхождение в базы данных

Информация о публикациях загружается с сайта службы поддержки публикационной активности СФУ. Сообщите, если заметили неточности.

Вы можете отметить интересные фрагменты текста, которые будут доступны по уникальной ссылке в адресной строке браузера.