Квантово-химическое исследование образования 2-гидроперокси-целентеразина в Са2+-регулируемом фотопротеине обелине : научное издание | Научно-инновационный портал СФУ

Квантово-химическое исследование образования 2-гидроперокси-целентеразина в Са2+-регулируемом фотопротеине обелине : научное издание

Перевод названия: A Quantum chemical study of the formation of 2-hydroperoxy-coelenterazine in the Са2+-regulated photoprotein obelin

Тип публикации: статья из журнала

Год издания: 2011

Ключевые слова: целентеразин, 2-гидроперокси-целентеразин, Obelia longissima, Renilla muelleri, coelenterazine, 2-hydroperoxy-coelenterazine

Аннотация: Са2+-регулируемый фотопротеин обелин определяет свечение морского гидроида Obelia longissima. Биолюминесценция инициируется кальцием и возникает вследствие окислительного декарбоксилирования связанного с белком субстрата целентеразина. Люцифераза светящегося морского коралла Renilla muelleri (RM) также использует целентеразин в качестве субстрата. Однако в биолюминесценцию этих животных in vivo вовлечено три белка: люцифераза, зеленый флуоресцентный белок и Са2+-регулируемый целентеразин-связывающий белок (coelenterazine-binding protein (СВР)). Фактически, ?субстратом? люциферазы RM в биолюминесцентной реакции in vivo является CBP, содержащий одну молекулу прочно связанного целентеразина. Целентеразин становится доступным для реакции с люциферазой и кислорода только после связывания с CBP ионов кальция. В отличие от Са2+-регулируемых фотопротеинов в молекуле CBP не происходит активации кислородом молекулы целентеразина. В работе с помощью квантово-химических методов исследовано поведение субстратов в данных белках. Показано, что целентеразин может образовывать различные таутомерные формы - CLZ(2H) и CLZ(7H). Исследован механизм образования 2-гидроперокси-целентеразина. Согласно полученным данным эти белки используют для реакции различные формы субстратов: в обелине субстрат находится в форме CLZ(2H), из которой и происходит образование гидроперекиси. В RM целентеразин находится в форме CLZ(7H), и поэтому активации кислородом в CBP не происходит. The Са2+-regulated photoprotein obelin determines the luminescence of the marine hydroid Obelia longissima. Bioluminescence is initiated by calcium and appears as a result of the oxidative decarboxylation related to the coelenterazine substrate. The luciferase of the luminescent marine coral Renilla muelleri (RM) also uses coelenterazine as a substrate. However, three proteins are involved in the in vivo bioluminescence of these animals: luciferase, green fluorescent protein, and Са2+-regulated coelenterazine-binding protein (СВР). In fact, CBP that contains one strongly bound coelenterazine molecule is the RM luciferase substrate in the in vivo bioluminescent reaction. Coelenterazine becomes available for oxygen and the reaction with luciferase only after binding CBP with calcium ions. Unlike Са2+-regulated photoproteins, the coelenterazine molecule is not activated by oxygen in the CBP molecule. In this work, by means of quantum chemical methods the behavior of substrates in these proteins is analyzed. It is shown that coelenterazine can form different tautomers: CLZ(2H) and CLZ(7H). The formation of 2-hydroperoxy-coelenterazine is studied. According to the obtained data, these proteins use different forms of the substrates for the reaction. In obelin, the substrate is in the CLZ(2H) form that affords hydrogen peroxide. In RM, coelenterazine is in the CLZ(7H) form, and therefore, CBP is not activated by oxygen.

Ссылки на полный текст

Издание

Журнал: Журнал структурной химии

Выпуск журнала: Т. 52, 5

Номера страниц: 900-905

ISSN журнала: 01367463

Место издания: Новосибирск

Издатель: Федеральное государственное унитарное предприятие Издательство Сибирского отделения Российской академии наук

Авторы

Вхождение в базы данных

Информация о публикациях загружается с сайта службы поддержки публикационной активности СФУ. Сообщите, если заметили неточности.

Вы можете отметить интересные фрагменты текста, которые будут доступны по уникальной ссылке в адресной строке браузера.