Unanimous Model for Describing the Fast Bioluminescence Kinetics of Ca2+-regulated Photoproteins of Different Organisms : научное издание

Тип публикации: статья из журнала

Год издания: 2017

Идентификатор DOI: 10.1111/php.12664

Ключевые слова: green-fluorescent protein, AEQUORIN BIOLUMINESCENCE, SEQUENCE-ANALYSIS, Crystal-structure, APO-OBELIN, COELENTERAZINE BINDING, intracellular calcium, RECOMBINANT OBELIN, MNEMIOPSIS-LEIDYI, Light-emission

Аннотация: Upon binding their metal ion cofactors, Ca2+-regulated photoproteins display a rapid increase of light signal, which reaches its peak within milliseconds. In the present study, we investigate bioluminescence kinetics of the entire photoprotein family. All five recombinant hydromedusan Ca2+-regulated photoproteins—aequorin from Aequorea victoria, clytin from Clytia gregaria, mitrocomin from Mitrocoma cellularia and obelins from Obelia longissima and Obelia geniculata—demonstrate the same bioluminescent kinetics pattern. Based on these findings, for the first time we propose a unanimous kinetic model describing the bioluminescence mechanism of Ca2+-regulated photoproteins.

Ссылки на полный текст

Издание

Журнал: Photochemistry and Photobiology

Выпуск журнала: Т. 93, 2

Номера страниц: 495-502

ISSN журнала: 00318655

Издатель: American Society for Photobiology

Авторы

  • Eremeeva E.V. (Photobiology Laboratory,Institute of Biophysics SB RAS,Federal Research Center “Krasnoyarsk Science Center SB RAS”)
  • Vysotski E.S. (Photobiology Laboratory,Institute of Biophysics SB RAS,Federal Research Center “Krasnoyarsk Science Center SB RAS”)
  • Bartsev S.I. (Theoretical Biophysics Laboratory,Institute of Biophysics SB RAS,Federal Research Center “Krasnoyarsk Science Center SB RAS”)
  • van Berkel W.J.H. (Laboratory of Biochemistry,Wageningen University & Research)

Вхождение в базы данных

Информация о публикациях загружается с сайта службы поддержки публикационной активности СФУ. Сообщите, если заметили неточности.

Вы можете отметить интересные фрагменты текста, которые будут доступны по уникальной ссылке в адресной строке браузера.