РОЛЬ ГИСТИДИНА В ЛИГАНДСВЯЗЫВАЮЩЕЙ СПОСОБНОСТИ ГЕМА ГЕМОГЛОБИНА : научное издание | Научно-инновационный портал СФУ

РОЛЬ ГИСТИДИНА В ЛИГАНДСВЯЗЫВАЮЩЕЙ СПОСОБНОСТИ ГЕМА ГЕМОГЛОБИНА : научное издание

Тип публикации: статья из журнала

Год издания: 2004

Ключевые слова: РМЗ-метод, PM3 method, hemoglobin, Heme, Proximal amino acid residues, ligands, electronic structure, гемоглобин, ГЕМ, проксимальные аминокислоты, лиганды, электронная структура

Аннотация: Полуэмпирическим квантово-химическим методом РМЗ проведено исследование атомной и электронной структур комплексов гема (Неmе) с гистидином (His), глицином (Gly) и цистеином (Cys) в пятом координационном положении железа и молекулами кислорода и оксида азота в шестом. Сравнительный анализ межъядерного расстояния показал, что комплекс гема с His (Heme-His), и еще в большей степени с Gly, удерживают молекулу лиганда (О2, NO) слабее, чем Heme-Cys. Усиление химической связи молекулы О2 (NO) с комплексом Heme-Cys, как следствие, приводит к существенному ослаблению химической связи в самой молекуле лиганда. Эти выводы подтверждают расчеты энергии связи. В процессе присоединение лиганда (как О2, так и NO) по донорно-акцептор-ному механизму к железу гема электронная плотность с р-орбиталей лиганда перемещается на вакантные d-орбитали железа, заряд которого, рассчитанный по Малликену, становится формально отрицательным. В комплексе Heme-His с О2 этот заряд существенно выше, чем в комплексе с NO. При этом молекула кислорода поляризуется. В комплексе Heme-Cys поляризации О2 не происходит, а электронная плотность, судя по изменению заряда железа, смещается на координируемый атом серы. Это характерно и для комплексов Heme-Cys с оксидом азота. Анализ зарядов на атомах показывает, что характер химического связывания молекулы кислорода в комплексах с Cys и Gly аналогичен и принципиально отличается от такового в случае с His. The atomic and electronic structures of heme complexes with His, Gly, and Cys residues (Heme-His, Heme-Gly, and Heme-Cys) in the fifth coordination position of the Fe atom and with oxygen and nitrogen oxide molecules in the sixth Fe position were studied by the semiempirical quantum-chemical method PM3. A comparative analysis of internuclear distances showed that the strength of chemical bonding between the ligand molecules (oxygen and nitrogen oxide) is greater for Heme-Cys than for Heme-His and Heme-Gly complexes. Consequently, the strengthening of the chemical bond of the oxygen (or nitrogen oxide) molecule with Heme-Cys substantially weakens the chemical bond in the ligand molecule. The Mulliken population analysis showed that the electronic density of ligand (oxygen or nitrogen oxide) p-orbitals is transferred to the d-orbitals of the Fe atom, whose charge, calculated according to the Mulliken analysis, formally becomes negative. In the Heme-His complex with oxygen, this charge is substantially greater than in the complex with NO, and the oxygen molecule becomes polarized. No oxygen polarization is observed in the Heme-Cys complex, and the electron density (judging from the change in the Fe charge) is transferred to the coordinated sulfur atom. This is also characteristic of Heme-Cys complexes with nitrogen oxide. An analysis of charges on the atoms indicates that the character of chemical bonding of the oxygen molecule in Heme-Cys and Heme-Gly complexes is similar and basically differs from that in the case of the Heme-His complex.

Ссылки на полный текст

Издание

Журнал: Биоорганическая химия

Выпуск журнала: Т. 30, 2

Номера страниц: 141-145

ISSN журнала: 01323423

Место издания: Москва

Издатель: Федеральное государственное унитарное предприятие Академический научно-издательский, производственно-полиграфический и книгораспространительский центр Наука

Авторы

  • Романова Т.А. (Институт вычислительного моделирования СО РАН)
  • Краснов П.О. (Институт физики им. Л.В. Киренского СО РАН, Красноярск)
  • Кузубов А.А. (Институт физики им. Л.В. Киренского СО РАН, Красноярск)
  • Аврамов П.В. (Институт физики им. Л.В. Киренского СО РАН, Красноярск)

Вхождение в базы данных

Информация о публикациях загружается с сайта службы поддержки публикационной активности СФУ. Сообщите, если заметили неточности.

Вы можете отметить интересные фрагменты текста, которые будут доступны по уникальной ссылке в адресной строке браузера.